Кфк норма у мужчин в крови

Креатинкиназа (КФК): норма в крови, причины повышения, роль в диагностике

© Автор: З. Нелли Владимировна, врач лабораторной диагностики НИИ трансфузиологии и медицинских биотехнологий, специально для СосудИнфо.ру (об авторах)

Когда у больного, доставленного бригадой скорой помощи с подозрением на острый инфаркт миокарда, берут анализы, среди длинного списка интересующих врача показателей, наверняка, будет и такое исследование, как активность креатинкиназы. Обычно медработники, суетясь возле тяжелого пациента, часто повторяют понятную только им самим аббревиатуру – КФК. А ведь это и есть креатинкиназа, или, как раньше называли – креатинфосфокиназа (КФК).

Определение активности креатинкиназы находит огромное значение в клинической лабораторной диагностике – при остром инфаркте миокарда практически у всех пациентов отмечается закономерное и ярко выраженное повышение активности общей креатинкиназы (преимущественно за счет МВ-фракции, которую тоже по возможности определяют, но сначала о ней только догадываются).

Креатинкиназа, креатинфосфокиназа и фракции изоферментов

Креатинкиназа представляет собой фермент, который участвует в энергетическом обмене тканей, выступая катализатором важных биохимических превращений, в частности – он ускоряет процесс фосфорилирования креатина, чтобы последний мог давать энергетическую основу для сокращения мышц.

Больше всего фермента концентрируется в скелетных мышцах, мышце сердца, гладкомышечных волокнах матки и нервной ткани головного мозга.

Активность КФК подавляет гормон щитовидной железы – тироксин.

Два димера креатинкиназы (В и М), составляющие молекулу фермента, образуют комбинации (изоферменты), и, хотя каждый из полученных изоэнзимов находит себе место в различных тканях, все же некоторым отдает большее предпочтение, поэтому изоферменты различаются по принадлежности к тому или иному органу:

  • ММ – мышечный изофермент, с преимущественной локализацией в скелетных мышцах (КК-ММ) – на его долю в плазме крови приходится до 98% всей активности креатинкиназы;
  • ВВ – мозговой изофермент, преимущественная локализация очевидна (КК-ВВ) – в плазме или сыворотке крови не обнаруживается, так как не преодолевает гематоэнцефалический барьер (появляется в крови при тяжелых ЧМТ или инсультах);
  • МВ – гибридный изофермент (КК-МВ), он предпочитает сердечную мышцу, где находится в больших количествах, в сыворотке (плазме) его доля составляет около 2% всей (общей) активности креатинкиназы.

Таким образом, при лабораторном исследовании общей активности фермента, который мы по привычке продолжаем называть КФК, подразумевают активность каждого из изоэнзимов, выделяемых в кровь из мышцы сердца (2%) и скелетной мускулатуры (98%).

Нормы для взрослых и детей

Активность креатинкиназы закономерно выше у детей, ведь они интенсивно растут и развиваются, все процессы у них ускорены. Кроме этого активность фермента зависит от пола (у мужчин выше), телосложения (чем больше накаченных мышц, тем выше активность фермента) и физической активности (у людей, держащих тело в тонусе – КФК повышается). Впрочем, о значениях креатинкиназы в зависимости от пола, возраста и других факторов можно судить, опираясь на таблицу:

Дети до 5 дней жизни

от 5 дней до полугода

от 6 до 12 месяцев

Дети от года до трех лет

Дети от 6 до 12 лет

Мальчики, юноши от 12 до 17 лет

Юноши, мужчины старше 17 лет

Девочки, девушки от 12 до 17 лет

Девушки, женщины старше 17 лет

Кровь для исследования активности креатинкиназы берут так же, как и для других биохимических анализов: натощак, исключая курение (за час) и снижая интенсивность физической и эмоциональной нагрузки (в общем, все как всегда).

Значимость креатинкиназы в диагностическом поиске

Креатинкиназа в большом количестве начинает поступать в кровь, когда повреждаются клетки, ее содержащие. Чаще всего это происходит при поражении кардиомиоцитов и клеток скелетных мышц, поэтому активность КФК так важна в плане диагностики острого инфаркта миокарда.

Кроме этого, данный лабораторный тест оказывает существенную помощь при наблюдении за течением болезни. В связи тем, что активность креатинкиназы при инфаркте миокарда повышена в значительной степени уже в первые часы болезни, КК признана ранним маркером ИМ. От данного лабораторного теста не ускользают стертые формы заболевания, а также повторные инфаркты, когда ЭКГ не особенно помогает.

Кстати, существует еще один биохимический тест, который на повреждение клеток сердечной мышцы реагирует очень рано, это – миоглобин, его повышенный уровень может отмечаться даже раньше КК.

Поскольку общая активность КК может происходить из разных тканей, ее роль для диагностики ИМ не столь существенна, как значимость определения ее изофермента – МВ-фракции, повышение активности которого при инфаркте миокарда наиболее специфично (доля КК-МВ составляет 5% и более от общей активности креатинкиназы).

Изоферментный спектр креатинкиназы – МВ-фракция

Трудно переоценить значение такого лабораторного показателя, как изофермент КК-МВ или МВ-фракция. Активность общей креатинкиназы, конечно, очень информативный анализ, но она складывается из увеличения активности других изоферментов, то есть, с большой долей вероятности можно утверждать о наличии инфаркта, но полное убеждение в том, что это именно ИМ, даст только активность (или содержание) МВ-фракции.

В норме значения этого показателя не могут превышать 10 U/l (содержание – менее 10 мг/л), вернее, они должны быть ниже. Но все дело в том, что тест-набор для КК-МВ имеют не все лаборатории, например, в районной больнице, которая не располагает специализированным отделением (кардиологическим), реактивы просто нецелесообразно держать, а в поликлинике – тем более. Этот анализ делают пациентам с инфарктом, а человека с подозрением на острую сердечную патологию «скорая» стремится как можно быстрее доставить в кардиологическую клинику или отделение.

Повышена активность МВ-фракции:

  • При инфаркте миокарда: рост начинается через 4 – 6 часов от приступа, максимум наблюдается через 18 – 30 часов возвращение в норму (если все благополучно) на 3 сутки;
  • При наследственной нервно-мышечной патологии, называемой кардиомиодистрофией Дюшенна, которая протекает с прогрессирующим поражением поперечнополосатой мускулатуры.

Исследование изоэнзима креатинкиназы сердечной мышцы ценно не только для диагностики поражения миокарда, немалую роль играет КК-МВ в плане наблюдения за состоянием пациента.

Поведение ферментов при инфаркте миокарда

Следует отметить, что при инфаркте миокарда, кроме креатинкиназы, наблюдаются повышенные значения активности других ферментов, имеющих отношение к сердечной мышце (АсАТ, ЛДГ, альдолаза), однако динамика их менее характерна (данные в таблице).

Из таблицы видно, что уже через 2 – 4 часа после возникновения болевого синдрома начинает расти активность креатинкиназы.

К концу первых суток болезни активность креатинкиназы может быть повышена от 3 до 30 раз. Между тем, период «полупребывания» КК в кровотоке сравнительно небольшой, поэтому вскоре можно увидеть нормальные значения активности КФК.

Повторный рост фермента после его снижения (при наличии соответствующих симптомов) дает основание полагать, что у пациента случился новый инфаркт, который на ЭКГ нередко маскируется под первый. Однако повторное повышение может свидетельствовать о развитии (плюс к ИМ) миокардита или перикардита.

В связи с этим, активность КК определяют каждые 4 – 6 часов в течение первых 2 суток (48 часов) болезни и поэтому так часто врачи произносят непонятную аббревиатуру (КФК). Если в первые два дня все идет благополучно, активность фермента продолжают определять, но только 1 раз в день, не забывая при этом, что наиболее специфичным показателем является КК-МВ.

график активности МВ-фракции КФК (зеленый) и других маркеров диагностики ИМ

Длительное сохранение повышенных значений креатинфосфокиназы в плане прогноза рассматривают как не очень обнадеживающий признак.

Повышение активности лактатдегидрогеназы (ЛДГ) не происходит столь стремительно, как креатинкиназы, но зато держится более длительное время, что позволяет поставить диагноз, когда инфаркт миокарда «постарел» на несколько дней.

Динамика активности аспартатаминотрансферазы при инфаркте миокарда занимает промежуточное положение между активностью креатинкиназы и лактатдегидрогеназы. Тем не менее, данный показатель также исследуется и считается важным при подозрении на поражение миокарда.

И еще много болезней…

Кроме инфаркта миокарда, для которого креатинфосфокиназа является ранним маркером поражения сердечной мышцы (повышается в 10 – 30 раз в первые часы и достигает максимума через 20 – 30 часов), увеличение активности фермента наблюдается в ряде других патологических состояний:

  1. Все типы мышечных дистрофий;
  2. Полимиозит, вирусный миозит;
  3. Травматическое повреждение мышечного аппарата (синдром длительного сдавления или краш-синдром);
  4. Обширные хирургические операции (послеоперационный период);
  5. Состояние гиперметаболизма скелетных мышц, называемое злокачественной гипертермией (острое фульминантное состояние). Эта патология развивается в ходе проведения общей анестезии для оперативного вмешательства и может представлять собой угрозу жизни пациента;
  6. Черепно-мозговые травмы, ушиб мозга;
  7. Сосудистая патология головного мозга;
  8. Инсульт (цереброваскулярная ишемия);
  9. Ревмокардит;
  10. Нарушение ритма при сердечной недостаточности (застойной);
  11. ТЭЛА (повышение активности креатинкиназы отмечается сравнительно редко);
  12. Поражение сердечной мышцы при гипоксии (шок, гипертермия);
  13. Значительная нагрузка на мышечный аппарат (бег, силовые виды спорта, профессиональная деятельность);
  14. Инъекции некоторых лекарственных препаратов в мышцу (наркотики, ненаркотические анальгетики, отдельные антибиотики, седативные и психотропные);
  15. Феномен Рейно;
  16. Отравление стрихнином;
  17. Нарушение кровообращения и трофики, приводящее к развитию некроза (пролежни) – проблемы ослабленных лежачих пациентов;
  18. Спазмы скелетной мускулатуры;
  19. Острая алкогольная интоксикация;
  20. Психическая патология (эпилепсия, маниакально-депрессивный синдром, шизофрения);
  21. Воздействие радиоактивного излучения с развитием острой лучевой болезни;
  22. Патология щитовидный железы со снижением ее функции (гипотиреоз);
  23. Злокачественные новообразования, локализованные в матке, кишечнике, мочевом пузыре и других органах.
Читайте также  Вазоактивные препараты в неврологии список

Учитывая, что тироксин (гормон щитовидной железы) ингибирует активность креатинкиназы, у больных, имеющих патологию ЩЖ со снижением функции, активность фермента может повышаться до 50 раз, в то время как усиленная работа «щитовидки», наоборот, снижает активность КФК.

Не повышается креатинкиназа при стенокардии и практически не реагирует этот фермент на страдания печени и легких, даже если клетки этих органов по каким-либо причинам, кроме злокачественных опухолей, начнут усиленно разрушаться.

Видео: врач о креатинкиназе

Что такое КФК в крови, какова норма

В медицинской практике встречается такая аббревиатура, как КФК крови. Соответствующий анализ чаще всего назначается в том случае, когда пациента беспокоят боли в грудной клетке или дискомфорт после тяжелых травм. Необходимо понимать, что это такое, как проводится исследование и расшифровка показателей.

КФК (креатинфосфокиназа, креатинкиназа) представляет собой фермент-катализатор, участвующий в главных биохимических изменениях в организме.

В составе молекулярной формулы этого вещества содержится 2 димера – М и В. Благодаря им происходит формирование изоферментов, местом локализации которых являются различные органы:

  • ВВ формируется в головном мозге;
  • ММ – в мышечных тканях скелета;
  • ВМ – в сыворотке и сердечной мышце.

Общая креатинкиназа – это совокупная активность ферментов-изоэнзимов, поступающих из сердца и мышц.

При инфаркте миокарда ВМ и КФК в биохимическом анализе крови быстро увеличиваются. Для этого требуется не более 6 часов, а уже через 30 показатель приходит в норму.

Диагностирование патологического состояния происходит в большинстве случаев после того, как произойдет повторное повышение уровня.

Когда назначается анализ на КФК

В первую очередь исследование необходимо проводить в том случае, если возникает необходимость в диагностировании патологий функционирования сердечной мышцы, а также заболеваний мышечных тканей скелета. При возникновении болезненности в области грудины анализ необходим для предугадывания сердечного приступа, а также диагностики серьезного повреждения миокарда.

Кроме того, биохимическое исследование необходимо, чтобы определить вероятность инфаркта, дистрофию мышц, дерматомиозит и прочие процессы воспалительного характера. Оно позволяет также установить, насколько эффективно проводимое лечение после приступа.

Биохимия актуальна и при таких ситуациях, когда возникает необходимость подтвердить диагноз в случае:

  • вирусного миозита;
  • отравления в результате употребления алкогольных напитков;
  • ревмокардита;
  • нарушений ритма сердца;
  • спазмов мышц скелета;
  • новообразований злокачественной формы;
  • инсульта;
  • эпилептических припадков;
  • шизофрении;
  • возможного воспаления;
  • повышенных нагрузок на сердечную мышцу.

Направление на анализ могут выдать такие специалисты, как:

  • кардиолог, т. к. повышенный уровень КФК возможен спустя четыре часа после развития инфаркта, значение снижается на 3-4 день;
  • онколог – при подозрении на формирование злокачественных образований;
  • эндокринолог, если имеются нарушения в работе щитовидной железы (ингибирование активности креатинкиназы у женщин осуществляется тироксином);
  • терапевт – в случае получения пациентом травмы;
  • невролог – при диагностировании наследственной миотонии и миопатии.

При наличии результатов не рекомендуется расшифровывать их самостоятельно. В этом случае нужно обратиться к профессионалу.

Проведение исследования

Перед тем как сдавать анализ на КФК, пациент в обязательном порядке должен проинформировать лечащего врача о том, какие медикаментозные препараты он употребляет на данный момент. Это необходимо, поскольку определенные лекарственные средства могут повлиять на содержание фермента, а также исказить результаты проведенного обследования.

Подготовка

Для получения максимально точных результатов специалисты рекомендуют придерживаться перед процедурой некоторых правил подготовки к сдаче анализа:

  1. Не принимать пищу за восемь часов до посещения лаборатории. Сдавать кровь можно исключительно на голодный желудок.
  2. Убрать из употребления все медикаменты. Исключением являются лишь жизненно важные препараты. Если такие имеют место, то об этом нужно сообщить врачу или лаборанту.
  3. В течение суток до процедуры не употреблять спиртные напитки.
  4. За день исключить из рациона острые, жареные, соленые блюда, а также сладкие и копченые продукты.
  5. Не проводить за пару дней до анализа инструментальные обследования. Сюда относится рентгенография и УЗИ.
  6. Отказаться от газированных напитков за 12 часов.
  7. Избегать стрессовых ситуаций.

Кроме того, если анализ проводится с целью выявления заболеваний скелетной мускулатуры, то рекомендуют отказаться от тяжелых физических нагрузок. Это обусловлено тем, что после выраженной активности уровень креатинфосфокиназы имеет высокое значение.

Забор крови

Как уже говорилось, анализ сдают только натощак. Кровь берут непосредственно из вены. После этого биологический материал направляется в лабораторию, где проводится расшифровка полученного результата. Для этой цели кровяную жидкость делят на 2 части: фракцию с клетками и плазму.

Запись показателей осуществляется в единицах активности на литр сывороточного состава.

Иногда, чтобы подтвердить диагноз или проконтролировать проводимые терапевтические мероприятия, назначают повторный анализ на КФК. Его проводят, как правило, спустя два дня после первого.

Расшифровка результатов

Вне зависимости от цели проведенного исследования, расшифровать правильно результаты может только специалист.

Стоит также отметить, что если анализ показывает повышение показателя, это может говорить о некоторых патологических изменениях в организме:

  • повреждении мышц скелета или сердца;
  • напряжении мышечной массы;
  • воспалительных процессах в тканях мозга.

Проводится исследование уровня ферментов, а при необходимости уточнить диагноз исследуется показатель фракции креатинфосфокиназы.

Как ведет себя фермент при инфаркте миокарда

Если диагностируется инфаркт миокарда, то повышаться будет не только креатинкиназа, но и другие ферменты. Данный процесс можно отследить по данным в таблице ниже.

Креатинкиназа общая

Креатинкиназа – фермент, который стимулирует превращение креатина в креатинфосфат и обеспечивает энергией мышечное сокращение.

Синонимы русские

КК, креатинфосфокиназа (КФК).

Синонимы английские

Creatine Kinase (CK), Creatine Phosphokinase (CPK).

Метод исследования

УФ кинетический тест.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не принимать пищу в течение 12 часов перед исследованием.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Креатинкиназа – это фермент, который катализирует реакцию переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин с образованием креатинфосфата и АДФ. АТФ (аденозинтрифосфат) – молекула, являющаяся источником энергии в биохимических реакциях человеческого организма.

Реакция, катализируемая креатинкиназой, обеспечивает энергией мышечные сокращения. Различают креатинкиназу, содержащуюся в митохондриях и цитоплазме клеток.

Молекула креатинкиназы состоит из двух частей, которые могут быть представлены одной из двух субъединиц: М, от английского muscle – «мышца», и B, brain – «мозг». Таким образом, в организме человека креатинкиназа есть в виде трех изомеров: ММ, МВ, ВВ. ММ-изомер содержится в скелетной мускулатуре и миокарде, МВ – в основном в миокарде, ВВ – в тканях головного мозга, в небольшом количестве в любых клетках организма.

В крови здорового человека креатинкиназа присутствует в небольших количествах, в основном в виде ММ-изомера. Активность креатинкиназы зависит от возраста, пола, расы, мышечной массы и физической активности.

Поступление креатинкиназы в кровоток в больших количествах происходит при повреждении содержащих ее клеток. При этом по повышению активности определенных изомеров можно сделать вывод о том, какая ткань поражена: ММ-фракция – повреждение мышц и в меньшей степени поражение сердца, МВ-фракция – повреждение миокарда, ВВ-фракция – онкологические заболевания. Обычно делают анализы на общую креатинкиназу и ее МВ-фракции.

Таким образом, повышение креатинкиназы в крови позволяет сделать вывод об опухолевом процессе, поражении сердца или мышц, которое в свою очередь может развиться как при первичном повреждении данных органов (при ишемии, воспалении, травмах, дистрофических процессах), так и вследствие их поражения при других состояниях (из-за отравления, метаболических нарушений, интоксикаций).

Сердечные заболевания, при которых разрушаются клетки, – это инфаркт миокарда, миокардиты, миокардиодистрофии, токсическое поражение миокарда. Анализ на креатинкиназу имеет наибольшее значение для диагностики инфаркта миокарда, так как активность этого фермента повышается раньше других, уже через 2-4 часа после инфаркта, и достигает максимума через 1-2 суток, затем нормализуется. Чем раньше начато лечение инфаркта, тем лучше для пациента, поэтому так важна своевременная и точная диагностика.

Читайте также  Что такое косвенные признаки внутричерепной гипертензии

Заболевания мышц, при которых разрушаются клетки, – это миозиты, миодистрофии, травмы, особенно при сдавливании, пролежни, опухоли, интенсивная работа мышц, в том числе происходящая при судорогах. Кроме того, отмечена обратная зависимость уровня гормонов щитовидной железы и креатинкиназы: при снижении T3 и T4 активность креатинкиназы повышается и наоборот.

Интересно, что впервые анализ на креатинкиназу был использован для выявления миопатии, однако в настоящее время его используют главным образом для диагностики инфаркта миокарда.

Для чего используется исследование?

  • Для подтверждения диагноза «инфаркт миокарда», «миокардит», «миокардиодистрофия».
  • Для подтверждения диагноза «полимиозит», «дерматомиозит», «миодистрофия».
  • Чтобы проверить наличие заболеваний щитовидной железы.
  • Чтобы убедиться в наличии опухолевого процесса и оценить его тяжесть.
  • Чтобы оценить тяжесть течения полимиозита, дерматомиозита, миодистрофии, миопатии.
  • Чтобы выявить носительство гена миопатии Дюшенна.
  • Для диагностики и оценки тяжести поражения сердца и мышечной системы при интоксикации из-за инфекции, а также при отравлениях (угарным газом, ядом змеи, лекарственными средствами).

Когда назначается исследование?

  • При симптомах ишемической болезни сердца.
  • При симптомах инфаркта миокарда, в частности при стертой клинической картине, особенно при повторном инфаркте, атипичной локализации, болевом синдроме или ЭКГ-признаках, затруднении дифференциальной диагностики с другими формами ишемической болезни сердца.
  • При гипотиреозе.
  • При симптомах миозита, миодистрофии, миопатии.
  • При планировании беременности женщиной, в семье которой были больные миопатией Дюшенна.
  • При заболеваниях, которые могут привести к поражению сердца или мышечной системы.

Анализ крови на КФК: таблицы с нормами и отклонениями креатинкиназы

Анализ крови может отразить процессы, протекающие внутри организма. Одним из показателей биохимического исследования крови является креатинфосфокиназа.

Что такое КФК?

КФК (креатинфосфокиназа, креатинкиназа) – фермент, катализирующий реакцию переноса фосфатной группы с АТФ (аденозинтрифосфата) на креатин, с образованием АДФ (аденозиндифосфата) и креатинфосфата.

Креатин – азотосодержащая карбоновая кислота, выделенная из мышечной ткани ещё в 1832 году Шевлёрем. Он также имеется в сердечной мышце и нервной ткани. Схема его синтеза указана на рисунке 2.

Схема синтеза креатина

Основная роль креатина в организме заключается в образовании креатинфосфата, который является запасным источником энергии. Например, распад креатинфосфата обеспечивает быструю наработку АТФ (5 – 10 секунд) при мышечном сокращении. В нервной ткани креатинфосфат поддерживает жизнеспособность клеток в состоянии гипоксии.

Часть креатинфосфата (около 3%) превращается в креатинин, который выводится с мочой. Его уровень зависит от объёма мышц.

Креатинфосфокиназа

В строении креатинкиназы выделяют 2 субъединицы: М – мышечная (muscle) и В — мозговая (brain). В связи с этим выделяют три изоформы этого фермента:

  • КФК-ММ – находится главным образом в скелетных мышцах;
  • КФК-МВ – локализуется в миокарде;
  • КФК-ВВ – фермент нервной ткани.

В крови может быть определена общая креатинфосфокиназа, её изомеры.

Следовательно, при повреждении определённого вида ткани характерно увеличение активности соответствующей изоформы креатинфосфокиназы. Что и при каких заболеваниях увеличивается, будет рассказано далее.

В каких случаях назначается исследование?

  1. В целях диагностики поражения сердца (инфаркта миокарда, миокардита, миокардиодистрофии) при наличии клинических проявлений.
  2. Продиагностировать или оценить течение заболевания мышц (миодистрофии, полимиозит, дерматомиозит).
  3. Диагностика миопатии Дюшенна.
  4. Оценить функционирование щитовидной железы.
  5. Подтвердить наличие опухоли, степень её прогрессирования.

Как подготовиться к исследованию?

Материалом для исследования активности креатинфосфокиназы является венозная кровь. Стоит запомнить пару простых правил перед сдачей анализа.

  1. Кровь сдаётся натощак. Разрешается выпить воды. Если вы с трудом переносите голод, возьмите с собой в поликлинику шоколадку, бутерброд или фрукт. Сразу же после забора крови можете съесть, что пожелаете.
  2. Необходим физический и эмоциональный покой.
  3. За 3 часа до забора крови воздержаться от курения.
  4. Для исключения лекарственной интерференции необходимо проконсультироваться с врачом о том, какие медикаменты вы принимаете.

Гормоны щитовидной железы – тироксин и трийодтиронин влияют на активность креатинкиназы. При их недостатке (гипотиреоз) уровень КФК повышается.

Где можно сдать кровь на КФК?

Уровень креатинфосфокиназы определяют в любой лаборатории как бесплатно по полису ОМС, так и платно. Стоимость данного исследования – 200 – 300 рублей. Срок выполнения пару дней. При срочном анализе можно ускорить определение креатинкиназы.

Норма креатинкиназы

КФК крови выражается в единицах на литр (Ед/л). Самая высокая активность креатинфосфокиназы наблюдается на второй-пятый день от рождения, затем снижается с возрастом (таблица 1).

Таблица 1. Референсные интервалы активности общей креатинфосфокиназы в зависимости от возраста и пола.

При самостоятельно расшифровке анализа необходимо найти значение активности креатинкиназы, соответствующее вашему возрасту.

Повышение креатинкиназы

Причины для повышения активности общей креатинкиназы могут быть различны. В основном увеличение уровня общей связано с изменением концентрации одной из изоформ (таблица 2).

Таблица 2. Состояния, способствующие увеличению креатинкиназы.

Помимо перечисленных в таблице состояний, повышение общей креатинкиназы происходит:

  • после интенсивной физической нагрузки;
  • на фоне операции;
  • при гипофункции щитовидной железы;
  • при судорогах;
  • при наличии опухоли или её распаде;
  • при приёме некоторых лекарственных средств.

Употребление противоаритмических, гипотонических, антипсихотических средств, амфотерицина, пропранолола способствует увеличению значения общей креатинфосфокиназы.

Повышение активности креатинфосфокиназы в 100 – 200 раз является показателем такого заболевания, как миодистрофия Дюшенна. Это наследственное заболевание, которое характеризуется мышечной слабостью, атрофией мышц, снижение уровня интеллекта. Развитие заболевания начинается в детском возрасте, поражает в основном мальчиков, так как ген сцеплен с Х-хромосомой.

Женщины являются носителями. У них отмечается незначительное увеличение активности креатинкиназы, по которому можно подготовиться к возможному рождению ребёнка с миодистрофией.

Низкая активность креатинкиназы

Диагностического значения понижение креатинкиназы не имеет (в референсных значениях указана только верхняя границы). Однако чересчур низкие показатели или приближенные к 0 могут говорить о патологии щитовидной железы, снижении массы мышц.

Заключение

Креатинфосфокиназа играет важную роль в диагностике различного рода поражений мышечной ткани, миокарда, нервной ткани. Изоформа МВ является одним из часто используемых в практике маркёров инфаркта миокарда, который увеличивается в крови после четырёх-восьми часов с момента наступление инфаркта, пик приходится на 12 – 20 часов.

Однако точный диагноз поставить только по одному изменению креатинкиназы нельзя. Важно проводить полную диагностику с учётом анамнеза, клинических проявлений, других методов исследования.

Мы приложили много усилий, чтобы Вы смогли прочитать эту статью, и будем рады Вашему отзыву в виде оценки. Автору будет приятно видеть, что Вам был интересен этот материал. Спасибо!

Креатинкиназа (КФК): норма в крови, причины повышения, роль в диагностике

© Автор: З. Нелли Владимировна, врач лабораторной диагностики НИИ трансфузиологии и медицинских биотехнологий, специально для СосудИнфо.ру (об авторах)

Когда у больного, доставленного бригадой скорой помощи с подозрением на острый инфаркт миокарда, берут анализы, среди длинного списка интересующих врача показателей, наверняка, будет и такое исследование, как активность креатинкиназы. Обычно медработники, суетясь возле тяжелого пациента, часто повторяют понятную только им самим аббревиатуру – КФК. А ведь это и есть креатинкиназа, или, как раньше называли – креатинфосфокиназа (КФК).

Определение активности креатинкиназы находит огромное значение в клинической лабораторной диагностике – при остром инфаркте миокарда практически у всех пациентов отмечается закономерное и ярко выраженное повышение активности общей креатинкиназы (преимущественно за счет МВ-фракции, которую тоже по возможности определяют, но сначала о ней только догадываются).

Креатинкиназа, креатинфосфокиназа и фракции изоферментов

Креатинкиназа представляет собой фермент, который участвует в энергетическом обмене тканей, выступая катализатором важных биохимических превращений, в частности – он ускоряет процесс фосфорилирования креатина, чтобы последний мог давать энергетическую основу для сокращения мышц.

Больше всего фермента концентрируется в скелетных мышцах, мышце сердца, гладкомышечных волокнах матки и нервной ткани головного мозга.

Активность КФК подавляет гормон щитовидной железы – тироксин.

Два димера креатинкиназы (В и М), составляющие молекулу фермента, образуют комбинации (изоферменты), и, хотя каждый из полученных изоэнзимов находит себе место в различных тканях, все же некоторым отдает большее предпочтение, поэтому изоферменты различаются по принадлежности к тому или иному органу:

  • ММ – мышечный изофермент, с преимущественной локализацией в скелетных мышцах (КК-ММ) – на его долю в плазме крови приходится до 98% всей активности креатинкиназы;
  • ВВ – мозговой изофермент, преимущественная локализация очевидна (КК-ВВ) – в плазме или сыворотке крови не обнаруживается, так как не преодолевает гематоэнцефалический барьер (появляется в крови при тяжелых ЧМТ или инсультах);
  • МВ – гибридный изофермент (КК-МВ), он предпочитает сердечную мышцу, где находится в больших количествах, в сыворотке (плазме) его доля составляет около 2% всей (общей) активности креатинкиназы.
Читайте также  Восстановление двигательных функций после инсульта

Таким образом, при лабораторном исследовании общей активности фермента, который мы по привычке продолжаем называть КФК, подразумевают активность каждого из изоэнзимов, выделяемых в кровь из мышцы сердца (2%) и скелетной мускулатуры (98%).

Нормы для взрослых и детей

Активность креатинкиназы закономерно выше у детей, ведь они интенсивно растут и развиваются, все процессы у них ускорены. Кроме этого активность фермента зависит от пола (у мужчин выше), телосложения (чем больше накаченных мышц, тем выше активность фермента) и физической активности (у людей, держащих тело в тонусе – КФК повышается). Впрочем, о значениях креатинкиназы в зависимости от пола, возраста и других факторов можно судить, опираясь на таблицу:

Дети до 5 дней жизни

от 5 дней до полугода

от 6 до 12 месяцев

Дети от года до трех лет

Дети от 6 до 12 лет

Мальчики, юноши от 12 до 17 лет

Юноши, мужчины старше 17 лет

Девочки, девушки от 12 до 17 лет

Девушки, женщины старше 17 лет

Кровь для исследования активности креатинкиназы берут так же, как и для других биохимических анализов: натощак, исключая курение (за час) и снижая интенсивность физической и эмоциональной нагрузки (в общем, все как всегда).

Значимость креатинкиназы в диагностическом поиске

Креатинкиназа в большом количестве начинает поступать в кровь, когда повреждаются клетки, ее содержащие. Чаще всего это происходит при поражении кардиомиоцитов и клеток скелетных мышц, поэтому активность КФК так важна в плане диагностики острого инфаркта миокарда.

Кроме этого, данный лабораторный тест оказывает существенную помощь при наблюдении за течением болезни. В связи тем, что активность креатинкиназы при инфаркте миокарда повышена в значительной степени уже в первые часы болезни, КК признана ранним маркером ИМ. От данного лабораторного теста не ускользают стертые формы заболевания, а также повторные инфаркты, когда ЭКГ не особенно помогает.

Кстати, существует еще один биохимический тест, который на повреждение клеток сердечной мышцы реагирует очень рано, это – миоглобин, его повышенный уровень может отмечаться даже раньше КК.

Поскольку общая активность КК может происходить из разных тканей, ее роль для диагностики ИМ не столь существенна, как значимость определения ее изофермента – МВ-фракции, повышение активности которого при инфаркте миокарда наиболее специфично (доля КК-МВ составляет 5% и более от общей активности креатинкиназы).

Изоферментный спектр креатинкиназы – МВ-фракция

Трудно переоценить значение такого лабораторного показателя, как изофермент КК-МВ или МВ-фракция. Активность общей креатинкиназы, конечно, очень информативный анализ, но она складывается из увеличения активности других изоферментов, то есть, с большой долей вероятности можно утверждать о наличии инфаркта, но полное убеждение в том, что это именно ИМ, даст только активность (или содержание) МВ-фракции.

В норме значения этого показателя не могут превышать 10 U/l (содержание – менее 10 мг/л), вернее, они должны быть ниже. Но все дело в том, что тест-набор для КК-МВ имеют не все лаборатории, например, в районной больнице, которая не располагает специализированным отделением (кардиологическим), реактивы просто нецелесообразно держать, а в поликлинике – тем более. Этот анализ делают пациентам с инфарктом, а человека с подозрением на острую сердечную патологию «скорая» стремится как можно быстрее доставить в кардиологическую клинику или отделение.

Повышена активность МВ-фракции:

  • При инфаркте миокарда: рост начинается через 4 – 6 часов от приступа, максимум наблюдается через 18 – 30 часов возвращение в норму (если все благополучно) на 3 сутки;
  • При наследственной нервно-мышечной патологии, называемой кардиомиодистрофией Дюшенна, которая протекает с прогрессирующим поражением поперечнополосатой мускулатуры.

Исследование изоэнзима креатинкиназы сердечной мышцы ценно не только для диагностики поражения миокарда, немалую роль играет КК-МВ в плане наблюдения за состоянием пациента.

Поведение ферментов при инфаркте миокарда

Следует отметить, что при инфаркте миокарда, кроме креатинкиназы, наблюдаются повышенные значения активности других ферментов, имеющих отношение к сердечной мышце (АсАТ, ЛДГ, альдолаза), однако динамика их менее характерна (данные в таблице).

Из таблицы видно, что уже через 2 – 4 часа после возникновения болевого синдрома начинает расти активность креатинкиназы.

К концу первых суток болезни активность креатинкиназы может быть повышена от 3 до 30 раз. Между тем, период «полупребывания» КК в кровотоке сравнительно небольшой, поэтому вскоре можно увидеть нормальные значения активности КФК.

Повторный рост фермента после его снижения (при наличии соответствующих симптомов) дает основание полагать, что у пациента случился новый инфаркт, который на ЭКГ нередко маскируется под первый. Однако повторное повышение может свидетельствовать о развитии (плюс к ИМ) миокардита или перикардита.

В связи с этим, активность КК определяют каждые 4 – 6 часов в течение первых 2 суток (48 часов) болезни и поэтому так часто врачи произносят непонятную аббревиатуру (КФК). Если в первые два дня все идет благополучно, активность фермента продолжают определять, но только 1 раз в день, не забывая при этом, что наиболее специфичным показателем является КК-МВ.

график активности МВ-фракции КФК (зеленый) и других маркеров диагностики ИМ

Длительное сохранение повышенных значений креатинфосфокиназы в плане прогноза рассматривают как не очень обнадеживающий признак.

Повышение активности лактатдегидрогеназы (ЛДГ) не происходит столь стремительно, как креатинкиназы, но зато держится более длительное время, что позволяет поставить диагноз, когда инфаркт миокарда «постарел» на несколько дней.

Динамика активности аспартатаминотрансферазы при инфаркте миокарда занимает промежуточное положение между активностью креатинкиназы и лактатдегидрогеназы. Тем не менее, данный показатель также исследуется и считается важным при подозрении на поражение миокарда.

И еще много болезней…

Кроме инфаркта миокарда, для которого креатинфосфокиназа является ранним маркером поражения сердечной мышцы (повышается в 10 – 30 раз в первые часы и достигает максимума через 20 – 30 часов), увеличение активности фермента наблюдается в ряде других патологических состояний:

  1. Все типы мышечных дистрофий;
  2. Полимиозит, вирусный миозит;
  3. Травматическое повреждение мышечного аппарата (синдром длительного сдавления или краш-синдром);
  4. Обширные хирургические операции (послеоперационный период);
  5. Состояние гиперметаболизма скелетных мышц, называемое злокачественной гипертермией (острое фульминантное состояние). Эта патология развивается в ходе проведения общей анестезии для оперативного вмешательства и может представлять собой угрозу жизни пациента;
  6. Черепно-мозговые травмы, ушиб мозга;
  7. Сосудистая патология головного мозга;
  8. Инсульт (цереброваскулярная ишемия);
  9. Ревмокардит;
  10. Нарушение ритма при сердечной недостаточности (застойной);
  11. ТЭЛА (повышение активности креатинкиназы отмечается сравнительно редко);
  12. Поражение сердечной мышцы при гипоксии (шок, гипертермия);
  13. Значительная нагрузка на мышечный аппарат (бег, силовые виды спорта, профессиональная деятельность);
  14. Инъекции некоторых лекарственных препаратов в мышцу (наркотики, ненаркотические анальгетики, отдельные антибиотики, седативные и психотропные);
  15. Феномен Рейно;
  16. Отравление стрихнином;
  17. Нарушение кровообращения и трофики, приводящее к развитию некроза (пролежни) – проблемы ослабленных лежачих пациентов;
  18. Спазмы скелетной мускулатуры;
  19. Острая алкогольная интоксикация;
  20. Психическая патология (эпилепсия, маниакально-депрессивный синдром, шизофрения);
  21. Воздействие радиоактивного излучения с развитием острой лучевой болезни;
  22. Патология щитовидный железы со снижением ее функции (гипотиреоз);
  23. Злокачественные новообразования, локализованные в матке, кишечнике, мочевом пузыре и других органах.

Учитывая, что тироксин (гормон щитовидной железы) ингибирует активность креатинкиназы, у больных, имеющих патологию ЩЖ со снижением функции, активность фермента может повышаться до 50 раз, в то время как усиленная работа «щитовидки», наоборот, снижает активность КФК.

Не повышается креатинкиназа при стенокардии и практически не реагирует этот фермент на страдания печени и легких, даже если клетки этих органов по каким-либо причинам, кроме злокачественных опухолей, начнут усиленно разрушаться.

Видео: врач о креатинкиназе